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外貌等离子共振（surface plasmon resonance，，，，，SPR）技术是一种基于物理光学原理的研究生物分子相互作用的技术，，，，，起源于上世纪80年月。。。。。随着对SPR性能和仪器系统的一直刷新，，，，，以及对差别生化样本的测试，，，，，现在该技术已普遍应用于药物先导化合物的筛选。。。。。SPR在药物研发中施展着主要作用，，，，，适用于药物筛选、药物-靶标相互作用研究和药物代谢动力学研究等领域。。。。。作为分子互作检测的“金标准”，，，，，SPR已普遍应用到药物的研发、生产与临床申报等。。。。。
SPR由三个焦点部件（光学检测系统、传感器芯片和微流控系统），，，，，及其他部件组成。。。。。
用于检测传感器芯片外貌周围的折射率转变。。。。。在分子相互作用历程中，，，，，分子之间的连系会改变折射率，，，，，导致共振角相关于连系分子的质量成比例转变，，，，，从而能够迅速地检测分子相互作用。。。。。
通过外貌修饰的功效基团偶联生物分子。。。。。传感器芯片是焦点部件。。。。。传感芯片又分为三个主要组成部分，，，，，划分是光波导耦合器件、金属膜以及分子敏感膜。。。。。传感器芯片通过共价毗连、高亲和力捕获和疏水吸附等要领偶联生物分子。。。。。
包括两个液体传送泵，，，，，准确运送缓冲液和样品，，，，，确保它们在传感器芯片上的匀称漫衍，，，，，从而提高检测迅速度。。。。。
包括例如LED状态指示器和温度控制系统等。。。。。
SPR仪器的主要组成部分: (A) SPR 光学检测系统 (B) 信号收罗系统 (C) 微流控系统[1]
当光线与传感器芯片的金属膜层上的等离子体振荡相互作用时，，，，，会爆发共振征象。。。。。在SPR实验中，，，，，通常将一种生物分子（如卵白）牢靠在传感器芯片的金属膜层外貌，，，，，再通过微射流卡盘将含有相互作用的分子溶液传送至传感器芯片外貌，，，，，当它们相互结适时，，，，，引起共振角爆发转变。。。。。通过监测这种共振角的转变，，，，，可以定量剖析生物分子的亲和力、连系动力学等参数。。。。。SPR光学检测系统则跟踪检测溶液与芯片外貌的分子连系息争离的全历程。。。。。
由于其高度的自动化和迅速特异性且具通例仪器要领难以相比的实时，，，，，动态监测优点，，，，，以是SPR被普遍地应用于种种生命征象分子机理研究。。。。。随着SPR技术的生长，，，，，种种SPR检测模式被开发出来以知足特定的应用需求。。。。。差别的SPR检测模式在生物医学研究和应用中具有普遍的应用，，，，，提供了有关生物分子相互作用、连系动力学以及纳米颗粒与生物系统之间相互作用的详细信息。。。。。
（1）实时动态监测
（2）样品无需标记
（3）样品需求量低
（4）检测历程快速
（5）高通量，，，，，高迅速度，，，，，高效率等
SPR技术已成为药物发明和基础研究的主要工具，，，，，普遍应用于生物医学领域，，，，，如卵白-卵白相互作用、卵白-小分子药物相互作用、核酸-卵白质相互作用、核酸-核酸相互作用、抗体-抗原分子亲和力测定等。。。。。通过SPR技术，，，，，可以实时、动态地监测生物分子间的连系历程，，，，，获取连系动力学参数（如连系速率常数，，，，，解离速率常数，，，，，平衡解离常数等），，，，，从而深入明确分子间的相互作用机制。。。。。别的，，，，，SPR技术还可用于药物开发、筛选、疾病诊断等领域。。。。。
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The application of SPR technology[1]
相识生物分子间的相互作用有助于深入明确重大的生物学历程，，，，，并为疾病的预防和治疗提供新视角。。。。。SPR分子互作技术依附着实时性、迅速性、多样性和无邪性，，，，，在生物医学研究和药物研发等领域施展着要害作用。。。。。通过SPR技术，，，，，我们可以更周全地探索生物分子之间的相互作用，，，，，支持药物研发和疾病诊断。。。。。随着SPR技术的一连前进，，，，，我们对分子相互作用的熟悉将愈加深入，，，，，为生命科学研究开发更多可能。。。。。
参考资料：
[1] Jingyao Zhang, et al. Application and Method of Surface Plasmon Resonance Technology in the Preparation and Characterization of Biomedical Nanoparticle Materials. Int J Nanomedicine. 2024 Jul 11:19:7049-7069. doi: 10.2147/IJN.S468695.
[2] Tam Vo, et al. Biosensor-surface plasmon resonance: A strategy to help establish a new generation RNA-specific small molecules. Methods. 2019 Sep 1:167:15-27. doi: 10.1016/j.ymeth.2019.05.005.
[3] Asa Frostell, et al. Protein-Ligand Interactions Using SPR Systems. Methods Mol Biol. 2013:1008:139-65. doi: 10.1007/978-1-62703-398-5_6.
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